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简述β-折叠的特征（简述β折叠的结构特点）
发布时间：2023-03-09 14:18:09
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问大家
大家好！今天让创意岭的小编来大家介绍下关于简述β-折叠的特征的问题，以下是小编对此问题的归纳整理，让我们一起来看看吧。
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本文目录:
一、简述蛋白质α-螺旋和β-折叠的结构要点.
希望我的回答对你有所帮助.α-螺旋的结构要点：①肽链以螺旋状盘卷前进,每圈螺旋由3.6个氨基酸构成,螺圈间距（螺距）为5.44埃；②螺旋结构被规则排布的氢键所稳定,氢键排布的方式是：每个氨基酸残基的N—H与其氨基侧...
二、α螺旋和β折叠各有什么特点?
首先,他们都是蛋白质的二级结构.α－螺旋：1、 每隔3.6个AA残基螺旋上升一圈,螺距0.54nm; 2 、 螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧,链中的全部>C=0 和>N-H几乎都平行于螺旋轴; 3、每个氨基酸残基的>N-H与前面第...
三、什么是蛋白质的二级结构?它的结构特点是什么
蛋白质二级结构：肽链中的主链借助氢键,有规则的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象.
特点有α-螺旋、β-折叠、β-转角.常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠.二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的,氢键是稳定二级结构的主要作用力.
四、什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何结构特征？
蛋白质的二级结构是指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型：
⑴α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④ 侧链基团位于螺旋的外侧。⑵β-折叠：其结构特征为：① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；② 所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。⑶β-转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。⑷无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分以上就是关于简述β-折叠的特征相关问题的回答。希望能帮到你，如有更多相关问题，您也可以联系我们的客服进行咨询，客服也会为您讲解更多精彩的知识和内容。
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